Junior Researcher of the Protein Biochemistry Laboratory;
PhD student,
St. Petersburg
м. н. с. лаборатории биохимии белка ФГУП «Государственный научно-ис сле до ва тель ский институт особо чистых биопрепаратов»;
аспирант,
197110 Санкт-Петербург, ул. Пудожская, д. 7,
Group Head of the Protein Biochemistry Laboratory,
St. Petersburg
руководитель группы лаборатории биохимии белка,
Санкт-Петербург
PhD, Head of the Protein Biochemistry Laboratory,
St. Petersburg
к. б. н., начальник лаборатории биохимии белка,
Санкт-Петербург
Here, the autoproteolytic activity of human recombinant anti-Mullerian hormone (rAMH), a potential antineoplastic drug, was investigated. It was shown that the hormone is not only able to activate itself by the limited proteolysis, but also specifically interacts with the proteolytic inhibitor aprotinin. The involvement of the rAMH specific proteolysis site in interaction with a specifi c receptor type II (MISRII) was found. The data obtained may be useful to clarify some aspects of the native AMH biochemistry and pharmacodynamics of the recombinant hormone.
В работе исследована аутопротеолитическая активность рекомбинантного антимюллерова гормона (рАМГ) человека – потенциального противоопухолевого лекарственного средства. Показано, что гормон не только способен к самоактивации посредством ограниченного протеолиза, но и специфически взаимодействует с протеолитическим ингибитором апротинином. Также установлено участие сайта специфического протеолиза рАМГ во взаимодействии со специфическим рецептором II типа, что может прояснить некоторые аспекты биохимии природного АМГ и фармакодинамики рекомбинантного гормона.