РЕКОМБИНАНТНЫЙ АНТИМЮЛЛЕРОВ ГОРМОН ЧЕЛОВЕКА: ЛЕКАРСТВО, СПОСОБНОЕ К САМОАКТИВАЦИИ
- Авторы: Рак А.Я.1,2, Трофимов А.В.1, Ищенко А.М.1
-
Учреждения:
- ФГУП «Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов» ФМБА России
- Санкт-Петербургский Государственный Университет
- Выпуск: Том 22, № 2-1 (2019)
- Страницы: 486-488
- Раздел: ОРИГИНАЛЬНЫЕ СТАТЬИ
- Дата подачи: 12.05.2020
- Дата принятия к публикации: 12.05.2020
- Дата публикации: 15.04.2019
- URL: https://rusimmun.ru/jour/article/view/191
- DOI: https://doi.org/10.31857/S102872210006939-7
- ID: 191
Цитировать
Полный текст
Аннотация
В работе исследована аутопротеолитическая активность рекомбинантного антимюллерова гормона (рАМГ) человека – потенциального противоопухолевого лекарственного средства. Показано, что гормон не только способен к самоактивации посредством ограниченного протеолиза, но и специфически взаимодействует с протеолитическим ингибитором апротинином. Также установлено участие сайта специфического протеолиза рАМГ во взаимодействии со специфическим рецептором II типа, что может прояснить некоторые аспекты биохимии природного АМГ и фармакодинамики рекомбинантного гормона.
Ключевые слова
Об авторах
А. Я. Рак
ФГУП «Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов» ФМБА России;Санкт-Петербургский Государственный Университет
Автор, ответственный за переписку.
Email: a.ya.rak@hpb.spb.ru
м. н. с. лаборатории биохимии белка ФГУП «Государственный научно-ис сле до ва тель ский институт особо чистых биопрепаратов»;
аспирант,
197110 Санкт-Петербург, ул. Пудожская, д. 7,
РоссияА. В. Трофимов
ФГУП «Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов» ФМБА России
Email: fake@neicon.ru
руководитель группы лаборатории биохимии белка,
Санкт-Петербург
РоссияА. М. Ищенко
ФГУП «Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов» ФМБА России
Email: fake@neicon.ru
к. б. н., начальник лаборатории биохимии белка,
Санкт-Петербург
РоссияСписок литературы
- MacLaughlin D. T., Donahoe P. K.Müllerian inhibiting substance/anti-Müllerian hormone: a potential therapeutic agent for human ovarian and other cancers. Future Oncol. 2010, 6(3), 391–405.
- Jung Y. S., Kim H. J., Seo S. K., Choi Y. S., Nam E. J., Kim S. W., Han H. D., Kim J. W., Kim Y. T. Anti-proliferative and apoptotic activities of Müllerian inhibiting substance combined with calcitriol in ovarian cancer cell lines. Yonsei Med J. 2016, 57(1), 33–40.
- Di Clemente N., Jamin S. P., Lugovskoy A., Carmillo P., Ehrenfels C., Picard J. Y., Whitty A., Josso N., Pepinsky R. B., Cate R. L. Processing of anti-mullerian hormone regulates receptor activation by a mechanism distinct from TGF-β. Mol Endocrinol. 2010, 24(11), 2193–2206.
- Rak A. Ya., Trofi mov A. V., Protasov E. A., Rodin S. V., Zhakhov A. V., Zabrodskaya Ya. A., Ischenko A. M. Spontaneous proteolytic processing of human recombinant anti-mullerian hormone: structural and functional differences of the molecular forms. Appl Biochem Microbiol. 2019, 55(1),13–20.
- Рак А. Я., Трофимов А. В., Колобов А. А., Ищенко А. М. Моноклональные антитела против С-концевого фрагмента рекомбинантного антимюллерова гормона человека: инструмент для очистки, детекции и исследования. Цитокины и воспаление. 2018, 17(1–4), 72–79.
- Rak A. Ya., Trofimov A. V., Pigareva N. V., Simbirtsev A. S., Ischenko A. M. The cytotoxic effect of activated recombinant anti-mullerian hormone as a basis for the development of a new drug. Cell Tissue Biol. 2018, 12(6), 460–467.